Ciencia Alimentaria de las Propiedades de las Proteínas

Originally Published: August 14, 2020
Last Updated: March 28, 2021
Ciencia Alimentaria de las Propiedades de las Proteínas

Las actividades  y propiedades de las proteínas incluyen la hidratación (importante para la solubilidad y proporcionar viscosidad); interacciones proteína-proteína (por ejemplo, la precipitación y la gelificación); y las propiedades superficiales como formación de emulsiones y espumas.

Cómo se procesan y rehidratan las proteínas impacta directamente en la solubilidad. La solubilidad depende de las propiedades tanto de la proteína y el disolvente, así como del pH, la temperatura, la concentración y la carga de otros iones. La solubilidad más baja se produce en el punto isoeléctrico de una proteína donde la carga neta de la molécula es cero. No hay repulsión electrostática entre las moléculas, y se forman agregados .


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La caseína y la proteína de soja tienen un punto isoeléctrico entorno a  4,6. Una proteína se desplegará; es decir, se desnaturalizará cada vez más cuanto más se aleje por encima o por debajo de su punto isoeléctrico. Bajo condiciones más ácidas, las proteínas tienen carga más positiva, lo cual es una consideración importante para muchas bebidas. La carga se hace más negativa a medida que el pH de la solución aumenta.

Cientifico de comida y propiedades de las proteínas

La gelificación es un ejemplo importante de interacción proteína-proteína. Por ejemplo, las proteínas caseína y del suero de leche forman una estructura de gel que se encuentran típicamente en el yogur. Si se aumenta el contenido de proteína, tal como por medio de la adición de leche o de concentrados de proteína de suero, o por ultrafiltración, se forma una red de gel de proteínas más densa, apretada, y reticulada. Esta estructura es típica del yogur griego.

La ciencia fundamental de los alimentos  también puede explicar la capacidad de las proteínas para estabilizar emulsiones. Dado que las proteínas son anfifílicas (anfipáticas), es decir, moléculas que tienen afinidad tanto por las fases polares, como el agua,  como por las no polares , como el aceite, de los alimentos y tienden a localizarse en las interfases aceite-agua. Esto reduce la tensión interfase entre las dos fases, y la emulsión se estabiliza. Para que esto suceda, las proteínas deben pasar a la interfase, desplegarse (desnaturalizarse) y exponer sus grupos hidrofóbicos para interactuar con la fase lipídica (por ejemplo, aceite).

Por ejemplo, las proteínas de la yema de huevo estabilizan la emulsión de aceite en agua de la mayonesa. La adición de un ácido, tal como el vinagre, ayuda mediante la reducción del pH y el aumento de despliegue de la proteína. A medida que las proteínas se adsorben en la interfase (superficie) entre las fases de agua y aceite, la viscosidad también aumenta. Esto aumenta aún más la capacidad de la proteína para impedir la coalescencia de gotas de aceite en la mayonesa (aceite que no se ha integrado).

Una serie de cuestiones entran en consideración a la hora de elegir un emulsionante a base de proteínas. Factores que afectan a la formación de espuma y a la estabilidad incluyen la solubilidad de una proteína; la viscosidad de superficie en las interfaces; el punto isoeléctrico; y la capacidad para formar buenas espumas a pH extremos. Por ejemplo, la caseína es un emulsionante tan bueno que la grasa de la crema batida no impide la creación de espuma. Sin embargo, las claras de huevo funcionan mejor con espumas de bajo contenido en grasa, como el pastel de ángel.

Las proteínas difieren en sus características funcionales y, por lo tanto, su adecuación para una formulación específica es un reto. Por ejemplo, las proteínas de suero de leche tienden a tener capacidades emulsionantes y de formación de película medias; una amplia gama de capacidades de gelificación y de batido; y son estables al calor, pero en menor medida al medio ácido. Los aislados de proteína de soja tienden a tener capacidades de emulsión y formación de película medias o altas; capacidad de batido medio o bajo; capacidad de formación de gel media; y son relativamente inestables al calor y al medio ácido. Se sabe mucho sobre las proteínas que están disponibles comercialmente. El desafío es hacer coincidir la funcionalidad de la proteína con lo que se necesita en una aplicación.